ЗАНЯТИЕ № 1

ТЕМА: ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ

ЦЕЛЬ: Сформировать у студентов представление о предмете и задачах биологической химии, специфике биохимических лабораторий и особенностях работы с биологическим материалом.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Правила работы в биохимических лабораториях. Техника безопасности.

2. Фотометрические методы исследования (спектрофотометрия, колориметрия), общий принцип. Устройство и эксплуатация фотоэлектроколориметра.

3. Пипетки, предназначение, типы.

4. Применение международной системы единиц (СИ) в биохимической лабораторной практике.

5. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

5.1. Отработка практических навыков использования пипеток.

5.2. Работа на фотоэлектроколориметре. Построение калибровочного графика.

5. Контроль выполнения лабораторной работы.

6. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1983. – С. 80.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Предмет и задачи биологической химии.

2. Этапы истории биохимии, основные разделы и направления.

3. Живые системы, их характеристика.

4. Объекты биохимических исследований

5. Методы биохимии (принципы, область применения):

5.1. центрифугирование

5.2. оптические методы исследования

5.3. хроматография

5.4. электрофорез

6. Медицинская биохимия, теоретические и практические аспекты.

7. Место биохимии среди биологических дисциплин и ее роль в формировании мировоззрения.

8. Вклад ученых-биохимиков в становление и развитие науки.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 15-18.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 13-15.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 5-8.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 3-4.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 2

ТЕМА: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ – Ι

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о физико-химических свойствах белка. Обучить методике выполнения цветных реакций на белки и аминокислоты. Освоить биуретовый метод определения концентрации белка.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Цветные реакции на белки и аминокислоты, химические механизмы. Метод Лоури.

2.2. Принципы методов количественного определения белков в растворе:

а) колориметрические;

б) спектрофотометрический.

2.3. Клинико-диагностическое значение определения общего белка в сыворотке крови.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Цветные реакции на белки и аминокислоты.

3.1.1. Биуретовая реакция.

3.1.2. Нингидриновая реакция.

3.1.3. Ксантопротеиновая реакция.

3.1.4. Реакция Фоля.

3.2. Определение общего белка в сыворотке крови биуретовым методом.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988. – С. 11-13, 18-20, 22-23. Работы 5, 7, 10, 11.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1983. - С. 7 – 14. Работа: нингидриновая реакция (с. 10-11), 179.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. История изучения белков.

2. Белки – важнейшие компоненты живых организмов. Содержание белков в тканях.

3. Аминокислотный состав белков; строение пептидов.

4. Форма и размеры белков, молекулярная масса, методы ее определения.

5. Физико-химические свойства белков, осаждение их из растворов.

6. Методы получения чистых белков и пептидов.

6.1. Методы выделения и очистки белков.

6.1.1. Гомогенизация и фракционирование биологического материала.

6.1.2. Фракционирование белков и пептидов: электрофоретические и хроматографические методы, их виды и принципы.

6.2. Искусственный синтез пептидов.

7. Цветные реакции на белки и аминокислоты, их практическое применение.

8. Количественное определение белков в растворах и тканях.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 19-20, 22-37, 44-49.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 16-17, 19-32, 37-42.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 9-17, 36-42, 48-52.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 7-14, 16-28, 31-32.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 3

ТЕМА: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ – ΙΙ

ЦЕЛЬ: Изучить основные физико-химические свойства белков, уметь проводить реакции осаждения белка и объяснять их механизмы. Сформировать знания о структурной организации белков.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Факторы устойчивости белков в растворе.

2.2. Обратимое осаждение белков, факторы, механизмы.

2.3. Необратимое осаждение белков, (денатурация), факторы, механизмы.

2.4. Практическое использование обратимого и необратимого осаждения белков.

2.5. Представление о клинико-диагностическом значении протеинограммы сыворотки крови.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка методом высаливания (пункты 2 и 3)

3.2. Осаждение белков HNO₃ (демонстрация)

3.3. Разделение белков методом электрофореза (демонстрация электрофореграмм и их анализ).

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988. – С. 24-25, 37. Работа 14 (пункты 2 и 3).

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1983. - С. 26, 28-29, работа 73. С. 186-192.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Первичная структура белка, методы ее установления, роль пептидных связей.

2. Зависимость биологических свойств и видовой специфичности белков от первичной структуры.

3. Вторичная структура белка, ее виды, методы установления, роль водородных связей.

4. Супервторичная структура белков.

5. Третичная структура белка, методы ее установления, виды стабилизирующих связей.

6. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры. Денатурация белка, факторы, ее вызывающие, практическое использование.

7. Четвертичная структура белка, ее биологическое значение.

8. Фолдинг белков. Представление о шаперонах.

9. Представление о кооперативных взаимодействиях и мультимолекулярных структурах. Доменные белки.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 47-48, 49-71.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 40-41, 42-60.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 18-29, 30-36.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 28-31, 32-39, 407-408.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 4

ТЕМА: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ – ΙΙΙ

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о биологических функциях белков. Освоить методику кислотного и ферментативного гидролиза белка.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Гидролиз белков и его типы, схема.

2.2. Ферментативый гидролиз (с помощью трипсина, химотрипсина).

2.3. Контроль кислотного гидролиза (биуретовая реакция) и гидролиза белка трипсином.

2.4. Химическое расщепление полипептида по специфическим участкам.

2.5. Практическое использование гидролиза и белковых гидролизатов:

2.5.1. Биоидентификация по составу белков (метод пептидных карт).

2.5.2. Среды для культивирования, пищевые добавки, препараты для парентерального питания.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Кислотный и ферментативный гидролиз белков.

3.1.1. Кислотный гидролиз.

3.1.2. Гидролиз белков трипсином.

3.1.3. Контроль за полнотой гидролиза (биуретовая реакция).

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1983. С. 15-17, 18-19. Работа 2.

2. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988.- С. 52-53. Работа 26.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Биологически активные пептиды, классификация, представители. Глутатион.

2. Динамическое состояние нативного белка. Понятие комплементарности. Лиганды и функционирование белков.

3. Многообразие белков и их функции. Количественное определение белков по функциональным свойствам и биологической активности. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т.д.).

4. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава в онтогенезе, при болезнях.

5. Классификация белков по форме молекул, по химическому строению, по выполняемым функциям.

6. Простые белки, представители, характеристика, биологические функции.

7. Сложные белки, представители, характеристика, биологические функции.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 20-22, 71-95.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 17-18, 60-76.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 29-30, 31-32, 42-45, 52-53.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 39-44.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 5

ТЕМА: ФЕРМЕНТЫ – Ι

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о природе, свойствах и механизмах действия ферментов. Отработать методические подходы к определению активности и изучению свойств ферментов.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Химическая природа ферментов, представление об активном центре.

2.2. Особенности ферментативного катализа и этапы ферментативной реакции.

2.3. Методы определения ферментативной активности:

по измерению концентраций (количеств): субстрата, продукта, формы кофермента

по способу измерения концентрации: прямое измерение спектральных характеристик, рН, химическими и физико-химическими методами, с помощью сопряженных реакций, с помощью радиоактивных изотопов.

2.4. Реакция, катализируемая амилазой. Принцип метода определения активности фермента.

2.5. Факторы, влияющие на активность амилазы (температура, активаторы, ингибиторы).

2.6. Принципы методов определения активности диастазы (амилазы) мочи по Вольгемуту, мочи и крови по Каравею. Единицы амилазной активности.

2.7. Диагностическое значение определения активности диастазы мочи.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Влияние температуры на активность амилазы.

3.2. Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны.

3.3. Определение активности амилазы (диастазы) мочи по Каравею.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высш. шк., 1988.- С. 60-61, 79-80. Работы 31 и 45.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина, 1983. С. 64-66.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. История открытия и изучения ферментов.

2. Химическая природа ферментов. Активный и аллостерический центры.

3. Кофакторы ферментов: ионы металлов, коферменты. Коферментные функции витаминов.

4. Механизмы действия ферментов.

5. Молекулярные механизмы ферментативного катализа (кислотно-основной, ковалентный, электростатический)

6. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов.

7. Классификация и номенклатура ферментов.

8. Изоферменты.

9. Единицы измерения активности и количества фермента.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 114-134, 142-143, 157-158, 159-163.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 92-108, 114-115, 124-125, 126-129.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 53-58, , 61-73, 76-77, 81-83, 89-90.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 45-49, 53-56, 58-60, 66-69, 76, 79-80, 81-82.

5. Конспект лекций.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА: ОПРЕДЕЛЕНИЕ АМИЛАЗЫ (ДИАСТАЗЫ) МОЧИ ПО ВОЛЬГЕМУТУ

Принцип метода: Определение активности амилазы в биологических жидкостях (моча, сыворотка крови, слюна) основано на нахождении наименьшего количества фермента, необходимого для полного расщепления добавленного крахмала в стандартных условиях.

Амилазная активность мочи выражается количеством миллилитров 0,1% раствора крахмала, которое расщепляется ферментом, содержащимся в 1 мл неразведенной мочи, при температуре 45⁰С за 15 минут.

В норме моча человека содержит мало амилазы, происходящей из поджелудочной железы. Активность амилазы (диастазы) мочи обозначается А450 (или d450). В норме активность амилазы мочи равна 16-64 ед.

Определение активности амилазы в моче и сыворотке крови широко используется в клинической практике с целью диагностики заболеваний поджелудочной железы. При острых панкреатитах амилазная активность мочи и сыворотки крови увеличивается в десятки раз, особенно в первые сутки заболевания, а затем постепенно возвращается к норме. При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует.

В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эпидемическом паротите, что указывает на одновременное поражение поджелудочной железы вирусом паротита.

Ход работы: Берут 10 пронумерованных пробирок, приливают в каждую по 1 мл 0,85% раствора хлорида натрия. Затем в первую пробирку добавляют 1 мл исследуемой мочи. Содержимое этой пробирки перемешивают, несколько раз втягивая и выпуская жидкость из пипетки. Набирают в пипетку 1 мл смеси и переносят ее во 2-ю пробирку и т.д. до 10-й пробирки. Из 10-й пробирки отбирают 1 мл смеси и выливают. В каждую пробирку добавляют по 1 мл 0,85% раствора хлорида натрия, по 2 мл 0,1% раствора крахмала и, перемешав, все пробирки помещают в термостат на 15 мин. при 45^оС. После инкубации пробирки охлаждают водопроводной водой и ставят по порядку в штатив. Прибавляют в каждую пробирку по 2 капли раствора йода и перемешивают. При реакции с йодом жидкость в пробирках окрашивается в желтоватый, розовый и фиолетовый цвет. Отмечают пробирку с наибольшим разведением мочи, при котором произошло полное расщепление крахмала (желтая окраска с йодом). Полученные данные заносят в таблицу.

№

пробирки

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

Разведение мочи

1:2

1:4

1:8

1:16

1:32

1:64

1:128

1:256

1:512

1:1024

Гидролиз крахмала (полный, частичный, отсутствует)

Окраска с йодом

Расчёт: Предположим, что полное расщепление крахмала произошло в первых четырёх пробирках. В четвёртой пробирке разведение мочи 1:16. Следовательно: ¹/₁₆ мл мочи расщепила 2 мл 0,1% раствора крахмала, 1 мл неразведенной мочи расщепит Х мл 0,1% раствора крахмала

2 · 1 · 16

X = -------------- = 32 мл 0,1 % раствора крахмала.

1

Следовательно, активность амилазы (диастазы) мочи равна 32 ед.

ЗАНЯТИЕ № 6

ТЕМА: ФЕРМЕНТЫ – ΙΙ

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о регуляции ферментативной активности. Изучить действие липазы и влияние желчи на активность фермента.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Реакция, катализируемая липазой, ее роль в процессе пищеварения.

2.2. Факторы, активирующие липазу в кишечнике.

2.3. Изменение скорости ферментативной реакции во времени.

2.4. Принцип метода количественного определения активности липазы.

2.5. Принцип метода определения активности щелочной фосфатазы.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Кинетика действия липазы. Влияние желчи на активность липазы.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 146-148. Работа 82.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 72.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Кинетика ферментативных реакций, анализ и графическое изображение уравнений Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

2. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций субстрата и фермента.

3. Ингибиторы и активаторы ферментов. Типы ингибирования: обратимое (конкурентное и неконкурентное), необратимое.

4. Аллостерические ферменты. Аллостерические эффекторы.

5. Лекарственные препараты-ингибиторы ферментов.

6. Механизмы регуляции ферментативной активности.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 134-142, 143-157.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 108-114, 115-124.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 73-76, 78-81, 84-89.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 51-53, 57-58, 60-64, 70-79, 81.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 7

ТЕМА: ФЕРМЕНТЫ – III

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о клинических аспектах энзимологии и закрепить знания о структуре и функциях белков и ферментов.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

3. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.

4. Решение и обсуждение ситуационных задач.

5. Контроль выполнения самостоятельной работы.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты.

2. Определение ферментов в плазме крови с диагностической целью: причины ферментемии, происхождение ферментов плазмы крови.

3. Изменение активности ферментов при патологии. Наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные) энзимопатии.

4. Использование данных кинетических исследований ферментов в диагностике.

5. Применение ферментов для лечения болезней и как аналитических реагентов в лабораторной диагностике. Иммобилизованные ферменты.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 163-168, 439, 579-580, 615-0616.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 129-132, 343-344, 446-447, 480.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 90-92.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 64-65, 82-86.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 8

ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «БЕЛКИ. ФЕРМЕНТЫ»

1. Белки – важнейшие компоненты живых организмов. Содержание белков в тканях.

2. Аминокислотный состав белков; строение пептидов. Искусственный синтез пептидов.

3. Форма и размеры белков, молекулярная масса, методы ее определения.

4. Физико-химические свойства белков. Гидролиз белка.

5. Этапы выделения и очистки белков.

6. Фракционирование белков и пептидов: электрофоретические и хроматографические методы, их виды и принципы.

7. Цветные реакции на белки и аминокислоты, их практическое применение.

8. Количественное определение белков в растворах и тканях. Клинико-диагностическое значение определения общего белка в сыворотке крови.

9. Факторы устойчивости белков в растворе. Обратимое и необратимое осаждение белков, факторы, механизмы.

10. Фракционирование белков плазмы крови, практическое использование. Клинико-диагностическое значение протеинограммы сыворотки крови.

11. Первичная структура белка, методы ее установления. Зависимость биологических свойств и видовой специфичности белков от первичной структуры.

12. Вторичная структура белка, ее виды, методы установления, роль водородных связей. Супервторичная структура белков.

13. Третичная структура белка, методы ее установления, виды стабилизирующих связей.

14. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры. Денатурация белка, факторы, ее вызывающие, практическое использование.

15. Четвертичная структура белка, ее биологическое значение.

16. Фолдинг белков. Шапероны: классы, биологическое значение.

17. Представление о кооперативных взаимодействиях и мультимолекулярных структурах. Доменные белки.

18. Биологически активные пептиды, классификация, представители. Глутатион.

19. Динамическое состояние нативного белка. Понятие комплементарности. Лиганды и функционирование белков.

20. Многообразие белков и их функции. Количественное определение белков по функциональным свойствам и биологической активности. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т.д.).

21. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава в онтогенезе, при болезнях.

22. Классификация белков по форме молекул, по химическому строению, по выполняемым функциям.

23. Простые белки, представители, характеристика, биологические функции.

24. Сложные белки, представители, характеристика, биологические функции.

25. Химическая природа ферментов. Активный и аллостерический центры. Механизмы действия ферментов.

26. Кофакторы ферментов: ионы металлов, коферменты. Коферментные функции витаминов.

27. Молекулярные механизмы ферментативного катализа (кислотно-основной, ковалентный, электростатический)

28. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов.

29. Классификация и номенклатура ферментов.

30. Изоферменты.

31. Единицы измерения активности и количества ферменты.

32. Кинетика ферментативных реакций, анализ и графическое изображение уравнений Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

33. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций субстрата и фермента.

34. Ингибиторы и активаторы ферментов. Типы ингибирования: обратимое ((конкурентное и неконкурентное), необратимое.

35. Аллостерические ферменты. Аллостерические эффекторы.

36. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.

37. Механизмы регуляции ферментативной активности: изменение количества фермента, доступности субстратов и коферментов, химическая модификация, ограниченный протеолиз.

38. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты.

39. Определение ферментов в плазме крови с диагностической целью: причины ферментемии, происхождение ферментов плазмы крови.

40. Изменение активности ферментов при патологии. Наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные) энзимопатии. Клинико-диагностическое значение исследования активности амилазы (диастазы) мочи.

41. Использование данных кинетических исследований ферментов в диагностике.

42. Применение ферментов для лечения болезней и как аналитических реагентов в лабораторной диагностике. Иммобилизованные ферменты.

ЗАНЯТИЕ № 9

ТЕМА: НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ – I

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о строении нуклеиновых кислот и их функциях. Провести гидролиз нуклеопротеинов и освоить качественные реакции определения продуктов гидролиза.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Нуклеопротеины, их представители, биологическая роль.

2.2. Схема гидролиза нуклеопротеинов.

2.3. Сущность качественных реакций на продукты гидролиза нуклеопротеинов.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Гидролиз нуклеопротеинов. Реакции на компоненты нуклеопротеинов в гидролизате:

3.1.1. Биуретовая реакция на полипептиды.

3.1.2. Серебряная проба на пуриновые основания.

3.1.3. Проба Троммера на рибозу и дезоксирибозу.

3.1.4. Молибденовая проба на фосфорную кислоту.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 94-96. Работа 53.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 29-34.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. История открытия и изучения нуклеиновых кислот.

2. Химическая природа нуклеиновых кислот. Различия между ДНК и РНК.

3. Структура и функция ДНК.

4. РНК, виды, особенности структурной организации, биологические функции.

5. Денатурация и ренатурация ДНК. Гибридизация нуклеиновых кислот.

6. Роль белков в структурной организации нуклеиновых кислот. Нуклеопротеины. Структура хроматина. Строение рибосом эукариот.

7. Особенности организации генома человека.

8. Биосинтез ДНК (репликация) у эукариот, общая схема, ферменты, роль ДНК-полимераз. Регуляция синтеза ДНК.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 86-88, 96-113, 478-486, 513-515, 517-520.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 71-73, 77-91, 402, 403-406..

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 92-105.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 307-320, 338-349, 350-354.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 10

ТЕМА: НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ – II

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о биосинтезе нуклеиновых кислот. Выполнить выделение дезоксирибонуклеопротеинов из биологического материала. Освоить метод количественного определения мочевой кислоты в моче.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Сравнительное содержание ДНК в тканях.

2.2. Принцип метода выделения дезоксирибонуклеопротеинов из тканей.

2.3. Сущность качественной реакции на ДНК.

2.4. Происхождение мочевой кислоты в организме. Клинико-диагностическое значение исследования мочевой кислоты в крови и моче.

2.5. Принцип метода количественного определения мочевой кислоты в моче.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Выделение дезоксирибонуклеопротеинов из тканей животных (демонстрация).

3.2. Определение мочевой кислоты в моче.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 97-98, 109-110. Работы 54 и 61.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С.35-36, 210-211.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Повреждения ДНК, типы, способы репарации, эксцизионная репарация.

2. Обратная транскрипция, схема, биологическая роль. Представление об онкогенах.

3. Биосинтез РНК (транскрипция) у эукариот, этапы, схема, роль ДНК-зависимых РНК-полимераз.

4. Регуляция синтеза РНК. Теория оперона (лактозный оперон у прокариот).

5. Процессинг матричных, рибосомных, транспортных РНК.

6. Основной постулат молекулярной биологии.

7. Генетический код и его свойства.

8. Образование и строение аминоацил-т РНК. Адапторная функция тРНК.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 486-495, 515-517, 520-524.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 377-387.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 105-115, 135-139.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 349-350, 354-369, 387-391, 406-418

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 11

ТЕМА: БИОСИНТЕЗ БЕЛКА. ОСНОВЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ.

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о биосинтезе белков и основах методов молекулярной биологии.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.

3. Решение и обсуждение ситуационных задач.

4. Контроль выполнения самостоятельной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Синтез белка (трансляция) у эукариот, этапы, схема.

2. Посттрансляционные изменения белков, значение фолдинга белков.

3. Регуляция синтеза белка у эукариот.

4. Антибиотики - ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

5. Рестрикционный анализ (рестрикционные эндонуклеазы, рестрикционные карты, генная дактилоскопия, ПДРФ-анализ).

6. Идентификация специфических последовательностей в нуклеиновых кислотах и белках (представление о молекулярных зондах, блот-анализ).

7. Полимеразная цепная реакция (принцип, виды, применение).

8. Секвенирование ДНК.

9. Представление о технологиях рекомбинантнных ДНК (генной инженерии). Использование ее достижений в медицине. Клонирование ДНК.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 496-498, 509-513, 525-544.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 388-390, 399-422.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 116-124, 126-129, 156-159.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 370-386, 391-406.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 12

ТЕМА: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН – I

ЦЕЛЬ: Сформировать знания об основах биоэнергетики клетки, представление о макроэргах тканей (АТФ, креатинфосфат) и принципах их количественного определения.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1 АТФ, строение, пути синтеза, биологическая роль.

2.2. Креатинфосфат мышц, его биологическая роль.

2.3. Принцип метода количественного определения макроэргов мышц.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Количественное определение макроэргических соединений мышц.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. -М.: Высш. шк., 1988. - С. 115-117. Работа 65.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Энергетика клетки, общие представления.

2. Макроэрги клетки, строение.

3. АТФ, пути синтеза и использования.

4. Представление о биологическом окислении и тканевом дыхании.

5. НАД⁺ (НАДФ)⁺- зависимые дегидрогеназы, строение, биологическая роль.

6. ФАД (ФМН) - зависимые дегидрогеназы, строение, биологическая роль.

7. Кофермент Q , строение, биологическая роль.

8. Цитохромы и цитохромоксидаза, биологическая роль.

9. Цепь тканевого дыхания (ЦТД), схема функционирования.

10. ЦТД. структурная организация. Комплексы ЦТД.

11. Окислительное фосфорилирование АДФ, механизмы, теория Митчелла. Коэффициент Р/О.

12. Регуляция цепи тканевого дыхания. Активаторы, ингибиторы, разобщители ЦТД и окислительного фосфорилирования.

13. Нарушения энергетического обмена (гипоксии, гиповитаминозы РР, В₂).

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 305-313, 595-596.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 205-208, 213-224, 461-462.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 199-212,, 228-231.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 131-144, 146-153.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 13

ТЕМА: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН – II. РОЛЬ КИСЛОРОДА В ПРОЦЕССАХ ОКИСЛЕНИЯ В КЛЕТКЕ

ЦЕЛЬ: Систематизировать знания об общих путях катаболизма в организме как основных источниках энергии для синтеза АТФ. Сформировать представление о роли кислорода в окислительных процессах. Составить метаболическую карту энергетического обмена.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенным заданием.

3. Решение и обсуждение ситуационных задач.

4. Контроль выполнения самостоятельной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК), последовательность реакций.

2. Регуляция и биологические функции ЦТК.

3. Энергетика ЦТК, связь с ЦТД.

4. Оксидазный и пероксидазный типы окисления, схемы, ферменты, биологическая роль.

5. Диоксигеназный и монооксигеназный типы окисления, схемы, ферменты, биологическая роль.

6. Микросомальное окисление, схема, цитохром Р₄₅₀, биологическая роль.

7. Активные формы кислорода, образование, повреждающее действие.

8. Перекисное окисление липидов.

9. Антиоксидантные системы организма. Ферментативное и неферментативное звено.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 313-316, 345-350.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 224-225, 261-265, 267.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 215-227.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 153-154, 178-182, 424-426, 609-610.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 14

ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН»

1. Энергетика клетки, общие представления.

2. Макроэрги клетки, строение.

3. АТФ, пути синтеза и использования.

4. Представление о биологическом окислении и тканевом дыхании.

5. НАД⁺ (НАДФ)⁺- зависимые дегидрогеназы, строение, биологическая роль.

6. ФАД (ФМН) - зависимые дегидрогеназы, строение, биологическая роль.

7. Кофермент Q , строение, биологическая роль.

8. Цитохромы и цитохромоксидаза, биологическая роль.

9. Цепь тканевого дыхания (ЦТД), схема функционирования.

10. ЦТД: структурная организация. Комплексы ЦТД.

11. Окислительное фосфорилирование АДФ, механизмы, теория Митчелла. Коэффициент Р/О.

12. Регуляция цепи тканевого дыхания. Активаторы, ингибиторы, разобщители ЦТД и окислительного фосфорилирования.

13. Нарушения энергетического обмена (гипоксии, гиповитаминозы РР, В₂).

14. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК), последовательность реакций.

15. Регуляция и биологические функции ЦТК.

16. Энергетика ЦТК, связь с ЦТД.

17. Оксидазный и пероксидазный типы окисления, схемы, ферменты, биологическая роль.

18. Диоксигеназный и монооксигеназный типы окисления, схемы, ферменты, биологическая роль.

19. Микросомальное окисление, схема, цитохром Р₄₅₀, биологическая роль.

20. Активные формы кислорода, образование, повреждающее действие.

21. Перекисное окисление липидов.

22. Антиоксидантные системы организма. Ферментативное и неферментативное звено.

ЗАНЯТИЕ № 15

ТЕМА: ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН

ЦЕЛЬ: Сформировать представления о метаболизме. Обобщить знания о составе, строении и функциях биологических мембран. Ознакомить студентов с определением активности оксидоредуктаз.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Сукцинатдегидрогеназная реакция, принцип определения активности.

2.2. Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы.

2.3. Цитохромоксидаза, биологическая роль.

2.4. Принцип метода качественного определения активности цитохромоксидазы.

2.5. Осмотическая резистентность эритроцитов, диагностическое значение.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Определение активности сукцинатдегидрогеназы.

3.2. Определение активности цитохромоксидазы.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 111-114. Работы 62 и 63.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 91-92, 102-104.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Представление о метаболизме и метаболических путях.

2. Методы изучения обмена веществ. Использование изотопов.

3. Специфические и общие пути катаболизма.

4. Метаболиты в норме и при патологии. Конечные продукты метаболизма.

5. Состав и строение биологических мембран.

6. Общие свойства и функции биологических мембран. Липосомы.

7. Разнообразие мембран и их роль в метаболизме.

8. Липиды и белки мембран.

9. Механизмы мембранного транспорта веществ. Перенос макромолекул через мембраны.

10. Патология мембран, роль лизосом.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 298-305, 406-408.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 204, 208-212, 316-317.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 160-164, 172-198.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 80-81, 419-423, 661-664.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 16

ТЕМА: ГОРМОНЫ – Ι

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о роли гормонов в регуляции метаболизма и биологических процессов в организме. Освоить качественную реакцию определения адреналина.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Синтез, превращения и инактивация адреналина и норадреналина в тканях.

2.2. Конечные продукты распада. Биологическая роль адреналина.

2.3. Сущность метода качественного обнаружения адреналина.

2.4. Использование определения адреналина и конечных продуктов его распада для диагностики.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Качественная реакция на адреналин.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. -М.: Высш. шк., 1988. - С. 178. Работа 98 (1).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Общая характеристика гормонов: классификация, свойства, типы биологического действия.

2. Рецепторы гормонов. Способы взаимодействия сигналов и клеток-мишеней.

3. Посредники в действии гормонов на клетку: циклические нуклеотиды. Протеинкиназы, их роль в механизмах передачи гормонального сигнала.

4. Посредники в действии гормонов на клетку: ионы кальция и фосфоинозитиды.

5. Роль NO как вторичного посредника. Образование, превращения и биологическая активность.

6. Механизм действия гормонов стероидной природы и тироксина.

7. Тироксин и трииодтиронин, строение, синтез, распад, ткани-мишени, биологическое действие. Гипер- и гипопродукция гормонов.

8. Паратгормон и кальцитонин, строение, ткани-мишени, биологическое действие. Гипер- и гипопродукция паратгормона.

9. Инсулин и глюкагон, строение, ткани-мишени, влияние на обмен веществ. Сахарный диабет, гиперинсулинизм.

10. Адреналин и норадреналин, строение, синтез, распад, ткани-мишени, влияние на обмен веществ и функции. Феохромоцитома.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 248-251, 263-274, 289-297.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 170-174, 182-191.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 351-356, 374-377, 379-382, 386-388, 392-395.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 427-454, 468-479, 484-487, 499-502.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 17

ТЕМА: ГОРМОНЫ – ΙΙ

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о роли гормонов в регуляции метаболизма и биологических процессов в организме. Освоить качественную реакцию определения 17-кетостероидов в моче и стероидных гормонов в сыворотке крови.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Распад и инактивация стероидных гормонов в организме. Конечные продукты распада.

2.2. Сущность метода качественного обнаружения 17-кетостероидов в моче.

2.3. Использование определения стероидных гормонов и продуктов их распада для диагностики.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА (демонстрация):

3.1. Обнаружение 17-кетостероидов в моче.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 180. Работа 100.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Глюкокортикоиды, строение кортизола, ткани-мишени, регуляция обмена веществ и системное действие. Гипер- и гипопродукция гормонов.

2. Минералокортикоиды, строение альдостерона, ткани-мишени, биологическое действие. Гипер- и гипопродукция гормонов.

3. Половые гормоны, строение тестостерона, эстрадиола и прогестерона, ткани-мишени, влияние на обмен веществ и функции. Последствия избытка и недостатка гормонов.

4. Система гипоталамус-гипофиз в регуляции эндокринных желез. Роль либеринов, статинов, тропных гормонов. Синтез, образование активных форм. Соматостатин.

5. Соматотропин, кортикотропин, липотропин: ткани-мишени, биологическое действие. Гипер- и гипопродукция соматотропина.

6. Гормоны задней доли гипофиза. Биологическое действие.

7. Простагландины, тромбоксаны, лейкотриены: синтез и распад, роль в регуляции обмена веществ и биологических функций.

8. Применение гормонов и анаболических стероидов в медицине.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 251-263, 274-287, 289-297, 389-391.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 174-182, 191-202.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 356-358, 361-362, 371-374, 389-392, 395-397.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 245-249, 454-468, 487-493, 495-499, 502-510.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 18

ТЕМА: БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ВИТАМИНЫ

ЦЕЛЬ: Систематизировать знания о биологической роли витаминов и участии их в обмене веществ. Освоить метод количественного определения аскорбиновой кислоты в моче.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Витамины, классификация. Причины недостаточности в организме.

2.2. Принцип метода количественного определения аскорбиновой кислоты в моче.

2.3. Диагностическое значение определения витамина С в моче.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Количественное определение витамина С в моче.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М., Медицина, 1983. – С. 52-55. Работа 18 (пункт 3).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Состав пищи человека, значение питания для жизнедеятельности. Общая характеристика органических и минеральных компонентов пищи, минорные компоненты.

2. Витамины, история открытия, классификация, биологические функции.

3. Нарушения баланса витаминов в организме: гипо-, а- и гипервитаминозы.

4. Жирорастворимые витамины: А, D, Е, К, пищевые источники, роль в организме, суточная потребность, проявление недостаточности и избытка в организме.

5. Водорастворимые витамины: В₁, В₂, В₆, В₁₂, РР, С, пантотенат, биотин, фолиевая кислота, пищевые источники витамина, роль в метаболизме, суточная норма потребления, проявления недостаточности.

6. Витаминоподобные соединения.

7. Межвитаминные взаимоотношения.

8. Использование витаминов в клинической практике. Поливитаминные препараты.

9. Антивитамины, механизм действия, представители, их использование в медицине и научных исследованиях.

ПРИМЕЧАНИЕ: Знать строение витаминов: А, D, В₁, В₂, В₆, РР, С, пантотеновой кислоты, холина, инозитола, карнитина.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 204-247, 363, 409-410, 412-416.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 133-169, 286, 321-325..

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 62-70, 164-172, 227, 386-387.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 87-106, 107-130.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 19

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ – Ι

ЦЕЛЬ: Сформировать знания об основных метаболических путях превращения углеводов.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе.

2.1. Принципы методов количественного определения глюкозы в крови:

а) ортотолуидиновый,

б) энзиматический.

3. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 130-131. Работа 73.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 130-137. Работа 47.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Строение и классификация углеводов.

2. Биологические функции углеводов, содержание в тканях человека.

3. Основные углеводы пищи, их характеристика.

4. Переваривание углеводов.

5. Механизмы трансмембранного переноса моносахаридов в клетки.

6. Нарушения переваривания и всасывания углеводов.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 169-187, 319-321.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 226-240..

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 232-237, 254-255.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С.155-160.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 20

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ – ΙI

ЦЕЛЬ: Сформировать знания об основных метаболических путях превращения глюкозы. Освоить метод количественного определения глюкозы в крови и тест толерантности к глюкозе.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе.

2.1. Представление о нормо-, гипо- и гипергликемии.

2.2. Методика проведения теста толерантности к глюкозе.

2.3. Типы гликемических кривых.

2.4. Диагностическое значение определения глюкозы в крови и теста толерантности к глюкозе.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Определение глюкозы в крови. Метод сахарной нагрузки.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 138-140. Работа 78.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 134-137 (работа 47), 138-140.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Метаболизм глюкозы в клетке.

2. Фосфорилирование глюкозы, дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата. Регуляция.

3. Анаэробный гликолиз, последовательность реакций:

3.1. Реакции оксидоредукции в анаэробном гликолизе.

3.2. Энергетика и биологическая роль анаэробного гликолиза.

3.3. Регуляция анаэробного гликолиза.

4. Спиртовое брожение.

5. Аэробный гликолиз, последовательность реакций.

5.1. Пируватдегидрогеназный комплекс. Компоненты, схема реакции, регуляция, биологическая роль.

5.2. Реакции субстратного фосфорилирования АДФ в гликолизе.

5.3. Энергетика и биологическое значение аэробного гликолиза.

6. Связь обмена цитозоля и митохондрий (глицерофосфатный, оксибутиратный и аспартат-малатный челночные механизмы).

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 319, 327-335, 343-345, 349-353.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 238, 244-252, 259-261, 264-267.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 213-215, 232, 235-243.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С.161-162, 167-172, 177-178.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 21

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ – ΙΙΙ

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о специфических путях метаболизма глюкозы в организме. Освоить метод количественного определения пировиноградной кислоты в моче.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Принцип метода определения ПК в моче.

2.2. Содержание ПК в крови и суточное выделение с мочой. Диагностическое значение определения ПК в крови и моче.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Количественное определение ПК в моче (реакция с 2,4-динитрофенилгидразином).

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С.146-148. Работа 55.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Схема путей метаболизма пировиноградной кислоты в организме.

2. Глюконеогенез, метаболические предшественники глюкозы, схема глюконеогенеза, биологическая роль, регуляция.

3. Основные реакции глюконеогенеза. Роль биотина.

4. Метаболизм молочной кислоты. Цикл Кори, аланиновый цикл.

5. Взаимосвязь процессов гликолиза и глюконеогенеза в тканях.

6. Пентозофосфатный путь (ПФП). Окислительная часть, биологическое значение. Пути генерации НАДФН в клетке.

7. Неокислительная часть ПФП: реакции в печени и жировой ткани, биологическая роль.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 229-230, 338-343, 353-358.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 154-155, 255-259, 268-273.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 220, 243-246, 256-260, 371-373.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 108-109, 172-176, 182-185.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 22

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ – IV

ЦЕЛЬ: Сформировать и закрепить знания о специфических путях метаболизма углеводов. Составить метаболическую карту обмена углеводов.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

3. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.

4. Решение и обсуждение ситуационных задач.

5. Контроль выполнения самостоятельной работы

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Строение и функции гликогена.

2. Синтез гликогена, регуляция.

3. Расщепление гликогена, регуляция.

4. Регуляция гликемии (механизмы и факторы).

5. Путь глюкуроновой кислоты. Основные реакции, биологическая роль.

6. Восстановительный путь обмена глюкозы.

7. Метаболизм фруктозы.

8. Метаболизм галактозы.

9. Метаболизм лактозы, регуляция ее синтеза.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 183-184, 321-327, 335-338, 357-360, 362

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 232-233, 236-237, 240-244, 252-254, 273-275.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 233, 246-255, 369-371, 374-377, 379.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 162-167, 185-192, 242, 665-666.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 23

ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ»

1. Строение и классификация углеводов.

2. Биологические функции углеводов, содержание в тканях человека.

3. Основные углеводы пищи, их характеристика.

4. Переваривание углеводов.

5. Механизмы трансмембранного переноса моносахаридов в клетки.

6. Нарушения переваривания и всасывания углеводов.

7. Метаболизм глюкозы в клетке.

8. Фосфорилирование глюкозы, дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата. Регуляция.

9. Анаэробный гликолиз, последовательность реакций.

10. Реакции оксидоредукции в анаэробном гликолизе.

11. Энергетика и биологическая роль анаэробного гликолиза.

12. Регуляция анаэробного гликолиза.

13. Спиртовое брожение.

14. Аэробный гликолиз, последовательность реакций.

15. Пируватдегидрогеназный комплекс. Компоненты, схема реакции, регуляция, биологическая роль.

16. Реакции субстратного фосфорилирования АДФ в гликолизе.

17. Энергетика и биологическое значение аэробного гликолиза.

18. Связь обмена цитозоля и митохондрий (глицерофосфатный, оксибутиратный и аспартат-малатный челночные механизмы).

19. Схема путей метаболизма пировиноградной кислоты в организме.

20. Глюконеогенез, метаболические предшественники глюкозы, схема глюконеогенеза, биологическая роль, регуляция.

21. Основные реакции глюконеогенеза. Роль биотина.

22. Метаболизм молочной кислоты. Цикл Кори, аланиновый цикл.

23. Взаимосвязь процессов гликолиза и глюконеогенеза в тканях.

24. Пентозофосфатный путь (ПФП). Окислительная часть, биологическое значение. Пути генерации НАДФН в клетке.

25. Неокислительная часть ПФП: реакции в печени и жировой ткани, биологическая роль.

26. Строение и функции гликогена.

27. Синтез гликогена, регуляция.

28. Расщепление гликогена, регуляция.

29. Регуляция гликемии (механизмы и факторы).

30. Путь глюкуроновой кислоты. Основные реакции, биологическая роль.

31. Восстановительный путь обмена глюкозы.

32. Метаболизм фруктозы.

33. Метаболизм галактозы.

34. Метаболизм лактозы, регуляция ее синтеза.

35. Гипергликемии и гипогликемии, их причины.

36. Диагностическое значение определения глюкозы в крови. Методы определения.

37. Тест толерантности к глюкозе, его диагностическое значение. Виды гликемических кривых.

ЗАНЯТИЕ № 24

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ – I

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о строении, функции и метаболизме липидов. Освоить методику определения общих липидов в сыворотке крови.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Липиды сыворотки крови, их представители.

2.2 Принцип метода количественного определения общих липидов в сыворотке крови.

2.3. Диагностическое значение определения общих липидов в сыворотке крови:

3.ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Определение общих липидов в сыворотке крови.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 149-150, 159-161. Работа 61.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Структура, классификация и свойства основных липидов организма человека. Функции липидов.

2. Липиды пищи, их переваривание и всасывание в желудочно-кишечном тракте.

3. Нарушения переваривания и всасывания липидов.

4. Транспорт экзогенных липидов.

5. Внутриклеточный липолиз. Использование резервного жира. Регуляция мобилизации жира адреналином.

6. Активация жирных кислот. Транспорт жирных кислот в митохондрии.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 188-203, 363-364, 366-368, 370-374, 404.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 276-294.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 270-273, 279-281, 286-288.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 193-207, 208-210, 213-216, 229-231, 234-235.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 25

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ – II

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о специфических путях обмена липидов. Освоить методику определения холестерина в сыворотке крови.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Гиперхолестеролемии и их причины.

2.2. Принципы методов определения холестерола в сыворотке крови.

2.3. Диагностическое значение определения холестерола.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Определение общего холестерола в сыворотке крови.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 149-150, 162-164. Работа 63.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. -окисление жирных кислот, последовательность реакций, энергетика, биологическое значение.

2. Окисление ненасыщенных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.

3. Реакции образования и утилизации кетоновых тел в норме.

4. Механизмы избыточного накопления кетоновых тел при голодании и сахарном диабете. Кетоацидоз.

5. Синтез жирных кислот:

3.1. Образование малонил-КоА;

3.2. Синтетаза жирных кислот, строение;

3.3. Источники ацетил-КоА и НАДФН. Перенос ацетил-КоА в цитоплазму;

3.4. Синтез пальмитиновой кислоты, последовательность реакций;

3.5. Биосинтез жирных кислот с числом углеродных атомов больше 16 и ненасыщенных жирных кислот.

6. Регуляция процессов синтеза и окисления жирных кислот.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 374-388.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 294-305.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. Шк., 1989. – С. 273-279, 283-284.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 234-245, 258-260.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 26

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ – III

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о метаболизме стероидов и липопротеинов в организме. Освоить методику определения ЛПНП в сыворотке крови.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического материала.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Липопротеины сыворотки крови, характеристика.

2.2. Функции липопротеинов.

2.3. Диагностическое значение определения липопротеинов сыворотки.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:

3.1. Определение липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) в сыворотке крови.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. – Руководство к практическим занятиям по биологической химии. М., Высш. шк., 1988, С. 157-158. Работа 87.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Метаболизм глицерола, биосинтез триацилглицеролов.

2. Биосинтез глицерофосфолипидов.

3. Биосинтез сфингозина.

4. Метаболизм сфинголипидов и гликолипидов.

5. Транспорт липидов и жирных кислот в крови, роль альбуминов. Липопротеины крови, их характеристика.

6. Метаболизм ЛПОНП и ЛПНП.

7. Метаболизм ЛПВП.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 392-398, 405-406, 574-577.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 305-309, 315-316, 443-444.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 284-286, 299-303.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 173, 210, 212-213, 216-224, 229-231, 233, 250-254.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 27

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ – IV

ЦЕЛЬ: Сформировать и закрепить знания о нарушениях липидного обмена. Составить метаболическую карту обмена липидов.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

3. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.

4. Решение и обсуждение ситуационных задач.

5. Контроль выполнения самостоятельной работы.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Стероиды и их биологические функции в организме.

2. Метаболизм холестерола в организме.

3. Схема синтеза холестерола, этапы, регуляция.

4. Начальные реакции синтеза холестерола (образование мевалоновой кислоты).

5. Желчные кислоты, строение, представители, метаболизм, биологические функции.

6. Транспорт экзогенного и эндогенного холестерола. Пути поступления холестерола в клетку. Обратный транспорт холестерола.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 200-201, 398-403, 405-406, 574-577.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 284-286, 309-312, 443-444.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 284-286, 289-295.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 207-208, 222-224, 254-258.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 28

ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ»

1. Структура, классификация и свойства основных липидов организма человека. Функции липидов.

2. Липиды пищи, их переваривание и всасывание в желудочно-кишечном тракте.

3. Ресинтез триацилглицеролов в клетках кишечника.

4. Нарушения переваривания и всасывания липидов.

5. Транспорт экзогенных липидов.

6. Внутриклеточный липолиз. Использование резервного жира. Регуляция мобилизации жира адреналином.

7. Активация жирных кислот. Транспорт жирных кислот в митохондрии.

8. -окисление жирных кислот, последовательность реакций, энергетика, биологическое значение.

9. Окисление ненасыщенных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.

10. Реакции образования и утилизации кетоновых тел в норме.

11. Механизмы избыточного накопления кетоновых тел при голодании и сахарном диабете. Кетоацидоз.

12. Образование малонил-КоА.

13. Синтетаза жирных кислот.

14. Источники НАДФН+Н+ и ацетил-КоА для синтеза жирных кислот. Перенос ацетил-КоА в цитоплазму;

15. Синтез пальмитиновой кислоты, последовательность реакций;

16. Биосинтез жирных кислот с числом углеродных атомов больше 16 и ненасыщенных жирных кислот.

17. Регуляция процессов синтеза и окисления жирных кислот.

18. Метаболизм глицерола, биосинтез триацилглицеролов.

19. Биосинтез глицерофосфолипидов.

20. Биосинтез сфингозина.

21. Метаболизм сфинголипидов и гликолипидов.

22. Транспорт липидов и жирных кислот в крови, роль альбуминов. Липопротеины крови, их характеристика.

23. Метаболизм ЛПОНП и ЛПНП.

24. Метаболизм ЛПВП.

25. Стероиды и их биологические функции в организме.

26. Метаболизм холестерола в организме.

27. Схема синтеза холестерола, этапы, регуляция.

28. Начальные реакции синтеза холестерола (образование мевалоновой кислоты).

29. Желчные кислоты, строение, представители, метаболизм, биологические функции.

30. Транспорт экзогенного и эндогенного холестерола. Пути поступления холестерола в клетку. Обратный транспорт холестерола.

31. Взаимосвязь метаболизма углеводов и липидов.

32. Регуляция липидного обмена.

33. Основные липидные компоненты плазмы крови, их клинико-диагностическое значение.

ЗАНЯТИЕ № 29

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ – I

ЦЕЛЬ: Сформировать знания об основных путях метаболизма аминокислот и освоить метод определения активности аланин-аминотрансферазы в сыворотке крови.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Реакции, катализируемые аланинаминотрансферазой и аспартатаминотрансферазой. Тканевая и внутриклеточная специфичность аминотрансфераз.

2.2. Принцип метода определения активности аминотрансфераз.

2.3. Клинико-диагностическое значение исследования аминотрансфераз.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА.

3.1. Определение активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 234-239. Работа 88 (пункт 2).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Динамическое состояние белков организма. Азотистый баланс.

2. Источники и пути использования аминокислот в тканях.

3. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Экзо- и эндопептидазы. Гормоны ЖКТ.

4. Общие пути обмена аминокислот в организме.

5. Пути дезаминирования аминокислот. Окислительное дезаминирование и восстановительное аминирование.

6. Трансаминирование аминокислот. Механизм трансаминирования аминокислот. Коферментная функция витамина В₆. Биологическое значение.

7. Трансдезаминирование, трансреаминирование. Биологическое значение.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 409-439.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 318-344.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 303-313.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 261-280, 510-514.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 30

ТЕМА: ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ - II

ЦЕЛЬ: Сформировать знания о метаболизме аминокислот и путях обезвреживания аммиака в тканях. Освоить методику определения мочевины в сыворотке крови и моче.

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:

2.1. Остаточный азот, его компоненты, содержание в крови здорового человека.

2.2. Принципы методов определения мочевины в сыворотке крови и моче.

2.3. Диагностическое значение определения мочевины в крови и моче.

3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА :

3.1. Определение мочевины в сыворотке крови.

4. Контроль выполнения лабораторной работы.

5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. М., Высш. школа, 1988.– С. 173-175. Работа 95.

2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, М., Медицина, 1983. – С. 224-227.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.. Биологическая химия. – М.: Медицина. – 1998. – С. 580-582.

4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 448-449.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Декарбоксилирование аминокислот, типы, биологическое значение.

2. Биогенные амины (триптамин, серотонин, мелатонин, гистамин, катехоламины, ди- и полиамины, ГАМК), синтез, функции, реакции инактивации.

3. Пути образования и обезвреживания аммиака в организме. Роль аспартата как переносчика азота.

4. Тканевое обезвреживание аммиака (синтез глутамина и аспарагина). Роль глутаминазы в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.

5. Биосинтез мочевины. Происхождение атомов азота мочевины.

6. Пути обмена фенилаланина и тирозина.

7. Реакции переноса одноуглеродных фрагментов, роль фолиевой кислоты.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 231-232, 440-451, 456-457, 459-464.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 155-157, 345-354, 358-364.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 315-323, 328-336.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 280-286, 293-302.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 31

ТЕМА: ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ

ЦЕЛЬ: Сформировать знания об обмене нуклеотидов. Составить метаболическую карту обмена аминокислот.

СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ

СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Разбор вопросов теоретического раздела.

2. Письменная работа по теоретическому разделу.

3. Самостоятельная аудиторная работа в соответствии с предложенными заданиями.

4. Решение и обсуждение ситуационных задач.

5. Контроль выполнения самостоятельной работы.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ

1. Способы синтеза пуриновых нуклеотидов. Реутилизация продуктов распада нуклеиновых кислот.

2. Биосинтез пуриновых нуклеотидов de novo: реакции биосинтеза фосфорибозиламина, происхождение атомов пуринового ядра.

3. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой кислот. Регуляция биосинтеза пуриновых нуклеотидов.

4. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов. Регуляция биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов.

5. Синтез дезоксирибонуклеотидов. Синтез тимидиловой кислоты.

6. Распад нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте и тканях.

ЛИТЕРАТУРА:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 469-478, 498-500.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 369-376, 390-391.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 339-342, 345-350.

4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 320-334, 293-302.

5. Конспект лекций.

ЗАНЯТИЕ № 32

ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ. ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ»

1. Динамическое состояние белков организма. Азотистый баланс. Источники и пути расходования аминокислот в тканях.

2. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Экзо- и эндопептидазы. Гормоны ЖКТ.

3. Всасывание аминокислот.

4. Превращение аминокислот микрофлорой кишечника.

5. Расщепление белков в тканях. Катепсины. Общие пути обмена аминокислот в организме.

6. Пути дезаминирования аминокислот. Окислительное дезаминирование и восстановительное аминирование. Биологическое значение.

7. Трансаминирование аминокислот, биологическое значение. Коферментная функция витамина В₆. Механизм трансаминирования аминокислот. Клинико-диагностическое значение определения активности трансаминаз.

8. Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование), трансреаминирование. Биологическое значение.

9. Типы декарбоксилирования аминокислот в животных тканях. Биологическое значение реакций декарбоксилирования.

10. Биогенные амины (триптамин, серотонин, мелатонин, гистамин, катехоламины, ди- и полиамины, ГАМК), синтез, функции, реакции инактивации.

11. Пути образования и обезвреживания аммиака в организме. Тканевое обезвреживание NH₃ (синтез глутамина и аспарагина). Роль глутаминазы в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.

12. Биосинтез мочевины. Происхождение атомов азота мочевины.

13. Пути катаболизма аминокислот в организме. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.

14. Схема метаболизма метионина. Реакция синтеза S-аденозилметионина, его биологическая роль. Липотропное действие метионина.

15. Участие метионина в реакциях трансметилирования (реакции синтеза креатина, адреналина, фосфатидов, метилирование ДНК, их биологическая роль).

16. Пути обмена фенилаланина и тирозина.

17. Способы синтеза пуриновых нуклеотидов. Реутилизация продуктов распада нуклеиновых кислот.

18. Биосинтез пуриновых нуклеотидов de novo: реакции синтеза фосфорибозиламина, происхождение атомов пуринового ядра.

19. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой кислот. Регуляция биосинтеза пуриновых нуклеотидов.

20. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов. Регуляция биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов.

21. Синтез дезоксирибонуклеотидов. Синтез тимидиловой кислоты.

22. Распад нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте и тканях.

23. Распад пуриновых нуклеотидов.

24. Распад пиримидиновых нуклеотидов.